蜘蛛丝是一种重量轻、可生物降解的材料，具有高硬度和弹性。它有许多潜在的生物医学应用。然而，尽管人类已经养蚕几千年了，从陆地上获取丝绸，甚至从以同类动物为食的蜘蛛那里获取丝绸，这被证明是不切实际的。希望获得蜘蛛丝机械性能的实验室经常使用其分子结构作为仿生丝研究和开发的模板。
来自加拿大新斯科舍省达尔豪西大学的一个研究小组，集中研究了七种蜘蛛丝中最坚韧的一种:葡萄丝，蜘蛛经常用它来包裹逃入网中的猎物。在过去的几年里，他们逐渐发现了葡萄腺丝的蛋白质结构，并开始了解其结构与功能之间的关系。他们在2月7日至11日在美国马里兰州巴尔的摩举行的第59届生物物理学会会议上展示了他们的最新发现。
制造人造蜘蛛丝的第一步是复制构成天然蜘蛛丝的蛋白质。在这项研究中，该蛋白在大肠杆菌中重组表达。AcSp1是葡萄腺丝的关键蛋白，由三部分组成。这种蛋白质的大部分是200个氨基酸的重复序列。蛋白质链的两端包含称为N端和C端的尾部。
达尔豪西大学的简·何晓乐领导的研究小组利用核磁共振波谱技术以高分辨率分析了AcSp1重复序列的结构，产生了第一个蜘蛛丝重复单元结构序列。当他们连接更多的重复结构时，他们意识到这些重复单元的行为是模块化的，也就是说，每个结构相当于一个单独的单元，而不是与其他单元连接形成一个新的结构。这种模块性意义重大:这意味着试图生产人造丝蛋白质的科学家可以在不牺牲整个蛋白质功能的情况下延长蛋白质的长度。此外，这也意味着研究人员可以在将更小和更可靠的蛋白质组分连接起来形成更大的功能蛋白质之前，集中精力优化它们。
制造人造丝的下一步是将蛋白质纺成长链。蜘蛛有特殊的“工具”来完成这项任务，但是找到一个合适的实验室来精确地重现这一过程是制造仿生丝的最大挑战之一。然而，研究人员在C端发现了纤维形成过程的线索。
他们发现，尽管丝蛋白在某些情况下可以连接没有碳端的纤维，但促进纤维形成的区域——由具有碳端的蛋白质形成的纤维——往往更坚硬更结实。此外，研究人员还发现，用其他蜘蛛丝的C端代替葡萄腺丝的C端将会改善纤维的形成。这一发现表明，可以潜在地操纵碳端来调节纤维的强度和韧性。
“现在我们知道了C端是可替换的，”研究员徐玲玲说。“这在创建重组体时遇到表达问题时特别有用。例如，我们可以选择一个具有更好的蛋白质表达水平、溶解性或稳定性的C端。”
人造蜘蛛丝离商业化还有一段距离，但是对蜘蛛丝的结构和功能之间的关系有了更好的理解，科学家们更接近于在实验室里制造人造纤维。“我们未来的目标是基于对每个末端作用的理解，人工合成具有可调机械性能的纤维。”徐玲玲说。